• Lasse Thomsen
4. semester, Nanoteknologi, Kandidat (Kandidatuddannelse)
I dette speciale blev alsidigheden af overflade plasmon resonans benyttet til at karakterisere anti-GLP-1 antistoffer kinetisk, termodynamisk og når antistoffet benyttes som 'sandwich' antistof. Antistofferne udviste bindings affiniteter af 2.93*10^(-8)-3.56*10^(-7) M. Interaktionen var fundet entalpy-dreven, hvilket beskriver formationen og stabiliseringen af hydrogen bindinger ved lavere temperature, som yderligere medfører højere bindings affiniteter. Antistoffer benyttet som sandwich antistoffer udviste øget bindings affiniteter af 1.21*10^(-9)-4.87*10^(-9) M.

Parvis epitope kortlægning var udført for at undersøge sandwich potentiale af forskellige kombinationer og specificiteten af antistofferne. Resultaterne viste en specifik rækkefølge hvorpå antistofferne bandt sig, startende fra N-terminalen: ABS 033-04, HYB 147-13, HYB 147-12, HYB 147-08 and ABS 047-03.

Overflade plasmon resonans tilbyder en lang række fordele over ELISA, men kræver tilgengæld betydelig optimisering for at producere brugbare resultater.
SpecialiseringsretningNanobioteknologi
SprogEngelsk
Udgivelsesdato15 sep. 2015
Antal sider104
Ekstern samarbejdspartnerBioPorto Diagnostics A/S
Kristian Bangert kb@bioporto.com
Anden
ID: 218921835